研究人员开发了一种新方法,使他们能够通过扩展细胞和组织中的分子来“消除拥挤”,使分子更容易被荧光标签(如抗体)接近。使用这种方法,他们对完整大脑回路中突触处的纳米结构进行了成像,并且他们对小鼠模型中与阿尔茨海默病相关的β淀粉样蛋白斑块进行了比以往更详细的成像。
这项工作出现在NatureBiomedicalEngineering(“Revealingnanostructuresinbraintissueviaproteindecrowdingbyiterativeexpansionmicroscopy”)。它由麻省理工学院神经技术Y.EvaTan教授EdwardBoyden博士、马里兰大学生理学教授ThomasBlanpied博士和麻省理工学院Picower学习和研究中心主任Li-HueiTsai博士领导。记忆。
(资料图片)
研究人员在他们的文章中写道:“人们非常希望了解蛋白质在细胞和组织中是如何以纳米级精度排列的。”“许多拥挤的、富含生物分子的结构是生物功能和疾病状态的核心,蛋白质间的距离小于抗体的大小,因此可能会阻止通过标签获取感兴趣的生物分子。”
他们做了一些有趣的观察。“我们在这里观察到的纳米柱中钙通道的聚集可能只是这些待发现的离子通道的许多独特组织之一,”他们写道。“在阿尔茨海默病小鼠模型大脑中发现淀粉样蛋白聚集体中离子通道周期性沉积的独特模式是使用该工具可以进行意外观察的另一个例子。”
Boyden和他的小组成员现在正在与其他实验室合作研究细胞结构,例如与帕金森病和其他疾病相关的蛋白质聚集体。在其他项目中,他们正在研究感染与大脑衰老有关的细胞和分子的病原体。博伊登说,这些研究的初步结果也揭示了新的结构。
“一次又一次,你会看到真正令人震惊的事情,”他说。“它向我们展示了我们在经典未扩展染色中遗漏了多少。”
研究人员开发了一种新方法,使他们能够通过扩展细胞和组织中的分子来“消除拥挤”,使分子更容易被荧光标签(如抗体)接近。使用这种方法,他们对完整大脑回路中突触处的纳米结构进行了成像,并且他们对小鼠模型中与阿尔茨海默病相关的β淀粉样蛋白斑块进行了比以往更详细的成像。
这项工作出现在NatureBiomedicalEngineering(“Revealingnanostructuresinbraintissueviaproteindecrowdingbyiterativeexpansionmicroscopy”)。它由麻省理工学院神经技术Y.EvaTan教授EdwardBoyden博士、马里兰大学生理学教授ThomasBlanpied博士和麻省理工学院Picower学习和研究中心主任Li-HueiTsai博士领导。记忆。
研究人员在他们的文章中写道:“人们非常希望了解蛋白质在细胞和组织中是如何以纳米级精度排列的。”“许多拥挤的、富含生物分子的结构是生物功能和疾病状态的核心,蛋白质间的距离小于抗体的大小,因此可能会阻止通过标签获取感兴趣的生物分子。”
他们做了一些有趣的观察。“我们在这里观察到的纳米柱中钙通道的聚集可能只是这些待发现的离子通道的许多独特组织之一,”他们写道。“在阿尔茨海默病小鼠模型大脑中发现淀粉样蛋白聚集体中离子通道周期性沉积的独特模式是使用该工具可以进行意外观察的另一个例子。”
Boyden和他的小组成员现在正在与其他实验室合作研究细胞结构,例如与帕金森病和其他疾病相关的蛋白质聚集体。在其他项目中,他们正在研究感染与大脑衰老有关的细胞和分子的病原体。博伊登说,这些研究的初步结果也揭示了新的结构。
“一次又一次,你会看到真正令人震惊的事情,”他说。“它向我们展示了我们在经典未扩展染色中遗漏了多少。”
免责声明:本文由用户上传,如有侵权请联系删除!X 关闭
Copyright © 2015-2022 南方养生网版权所有 备案号:粤ICP备18023326号-21 联系邮箱:855 729 8@qq.com